C’est ainsi que l’on combat les protéines toxiques

Une étude menée par l’Université hébraïque de Jérusalem ouvre « une nouvelle frontière dans la lutte contre les maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer“. Les auteurs ont découvert comment “déverrouiller la protéostase”le mécanisme « gardien » du protéome, qui permet de maintenir en bonne santé l’ensemble des protéines produites par l’organisme.

En supprimant l’activité d’un complexe appelé Fib-1-Nol-56 et situé dans le nucléole, une région du noyau, le cœur de la cellule, est possible de « réduire considérablement les effets toxiques des protéines responsables de la maladie d’Alzheimer »renforçant les défenses cellulaires naturelles grâce à une plus grande dégradation des protéines dangereuses”, expliquent les scientifiques dans les travaux publiés dans “Nature Cell Biology”. Les chercheurs parlent d'”un tournant” vers l’objectif d’un “vieillissement en bonne santé”, proposant “des possibilités passionnantes pour développer des thérapies qui pourraient ralentir ou même prévenir des maladies comme la maladie d’Alzheimer.

À mesure que nous vieillissons, l’équilibre complexe de l’homéostasie ou protéostasie des protéines, le système qui régit la santé cellulaire en garantissant que les protéines sont correctement repliées, commence à faiblir. Un déclin qui conduit à l’accumulation d’agrégats protéiques toxiques, caractéristique et cause de maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer. L’étude – coordonnée par le professeur Ehud Cohen de l’Université hébraïque et l’étudiant Huadong Zhu du Département de biochimie et de biologie moléculaire de l’Institut de recherche médicale Israël-Canada (Imric), en collaboration avec le laboratoire de Yonatan Tzur de l’Institut Alexander Silberman of Life Science – met en lumière « une nouvelle façon prometteuse d’aborder ce problème, avec des implications qui vont bien au-delà de la recherche fondamentale », disent les auteurs.

Les scientifiques ont compris que le complexe nucléolaire Fib-1-Nol-56 est un acteur central dans la régulation de la protéostasie au niveau cellulaire et organisme. En supprimant son activité, l’équipe a notamment observé « une réduction marquée des effets toxiques du peptide Aβ associé à la maladie d’Alzheimer et d’une autre protéine pathogène, chez des organismes modèles ».

Pour les chercheurs, « cette découverte approfondit non seulement notre compréhension de la façon dont l’organisme gère le stress cellulaire, mais offre également une l’espoir de futurs traitements qui pourraient retarder ou prévenir une myriade de maladies neurodégénératives dévastatrices“.

“Nos résultats vont au-delà du laboratoire – commente Cohen – Les maladies neurodégénératives touchent des millions de personnes dans le monde, avec un impact sur les familles et les soignants. En découvrant comment les cellules communiquent pour maintenir l’intégrité des protéines, nous ouvrons la voie au développement d’approches thérapeutiques préventives qui pourraient retarder l’apparition de la maladie et améliorer considérablement la qualité de vie des personnes âgées.