Le nouveau rôle d’IbpA dans la réponse au choc thermique d’E. coli

Les cellules biologiques subissent un processus connu sous le nom de “réponse au stress thermique” lorsqu’elles sont exposées à des températures excessivement élevées. Le stress thermique déclenche une cascade de mécanismes de signalisation pour produire une variété de protéines de choc thermique (Hsps), y compris de petites protéines de choc thermique (sHsps). Ces “pompiers cellulaires” protègent les structures sensibles à la chaleur, empêchent les protéines de s’agglutiner et aident à replier les protéines endommagées.

Dans Escherichia coli, une espèce de bactérie largement étudiée, une sHsp appelée IbpA remplit un objectif supplémentaire intéressant. Outre son rôle classique de chaperon, IbpA agit également comme un « cran de sécurité » qui supprime sa propre synthèse lorsqu’elle n’est pas nécessaire. En termes simples, IbpA peut réguler l’expression de gènes spécifiques en réponse à des signaux de température en affectant leur traduction de l’ARN messager en protéine. Bien que les scientifiques aient récemment découvert qu’IbpA régule sa propre expression et celle de son paralogue (un gène qui partage un ancêtre commun et résulte d’événements de duplication de gène) IbpB, on ne sait toujours pas si cette protéine régule également d’autres gènes.

Dans une étude récente publiée dans PNAS, le professeur Hideki Taguchi et le Dr Tsukumi Miwa de l’Institut de technologie de Tokyo (Tokyo Tech) au Japon ont abordé ce manque de connaissances. Le duo a exploré, à travers diverses expériences avec des E. coli souches, les mécanismes par lesquels IbpA régule la réponse au choc thermique, révélant une nouvelle fonction pivot de la Hsp.

Ils ont d’abord découvert que la surexpression d’IbpA entraînait une régulation négative significative de nombreuses Hsps. D’autres expériences ont montré qu’IbpA n’a aucun effet sur ces Hsps au niveau traductionnel, c’est-à-dire qu’il n’arrête pas la synthèse de ces protéines à partir d’ARN. Cela a conduit les chercheurs à émettre l’hypothèse que IbpA pourrait influencer l’expression de σ³²un maître facteur de transcription du choc thermique responsable de la régulation de l’expression d’une centaine de gènes, dont beaucoup sont liés à la réponse au choc thermique.

Grâce à des expériences impliquant des mutants surexprimant IbpA et supprimés d’IbpA, les chercheurs ont découvert qu’IbpA supprime l’expression de σ³² au niveau traductionnel plutôt que transcriptionnel. En conséquence, ils ont proposé un nouveau modèle expliquant comment IbpA fonctionne dans des conditions normales et de stress thermique. Dans ce modèle, lorsque la température n’est pas excessivement élevée, IbpA supprime la traduction de rpoH ARN qui produit σ³². À son tour, le manque de σ³² maintient les niveaux de Hsps, y compris IbpA, bas. Cependant, lorsqu’un choc thermique se produit, IbpA se lie aux protéines mal repliées ou agglutinées, laissant rpoH ARN seul. Cela conduit à une augmentation rapide de la quantité de σ³²qui active la production de Hsps pour faire face aux dommages causés par le stress thermique.

Ces résultats, cependant, soulèvent la question : quelle est la signification physiologique de la suppression de l’IbpA ? rpoH traduction? “Une possibilité est que la régulation de l’expression au niveau de la traduction soit généralement rapide et donc bien adaptée à une induction immédiate lors d’un choc thermique”, explique le professeur Taguchi. “Un autre avantage de la suppression stricte du σ³² par IbpA dans des conditions normales est la suppression de l’expression de Hsp, qui n’est pas nécessaire en l’absence de stress.”

Dans l’ensemble, cette étude aide à clarifier comment les espèces bactériennes s’adaptent aux environnements difficiles. Le professeur Taguchi remarque : “Notre étude portant sur l’IbpA a jeté un nouvel éclairage sur l’implication de ce facteur jusque-là non reconnu dans la réponse au choc thermique de E. coli.” Ces connaissances pourraient s’avérer essentielles dans les applications bio-ingénierie, industrielles, médicales et environnementales.