Les maladies à prions sont des troubles neurologiques incurables et mortels qui peuvent affecter à la fois les humains et les animaux, notamment la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez les humains, l’encéphalopathie spongiforme bovine (également connue sous le nom de maladie de la vache folle) et la maladie débilitante chronique chez les cerfs.
Les scientifiques ont passé des décennies à travailler pour mieux comprendre comment les prions causent ces maladies. Mais une nouvelle recherche de la Case Western Reserve University School of Medicine et des National Institutes of Health (NIH) Rocky Mountain Laboratories met en lumière la façon dont les prions pourraient se former et comment ils peuvent entraîner différents résultats de la maladie.
Cette équipe de recherche collaborative a découvert une nouvelle structure de prion grâce à une nouvelle imagerie révolutionnaire utilisant des microscopes électroniques spécialisés au Cleveland Center for Structural and Membrane Biology Cryo-Electron Microscopy Core et aux Rocky Mountain Laboratories. La nouvelle structure est celle d’une deuxième souche de prion, offrant une vue au niveau atomique de la façon dont les protéines prions corrompues s’auto-convertissent et s’assemblent.
“Les prions sont des agents pathogènes inhabituels. Différents prions entraînent des durées et des symptômes de maladie différents chez leur hôte”, a déclaré Allison Kraus, professeur adjoint de pathologie à l’École de médecine, qui a codirigé la recherche avec Byron Caughey au NIH. “Cela a longtemps laissé les scientifiques perplexes car différentes maladies surviennent avec la corruption de la même protéine par rapport à sa forme d’origine.”
La recherche a été publiée ce mois-ci dans Communication Nature.
“Notre étude identifie les principales similitudes et différences entre les prions et comment ces caractéristiques se comparent à d’autres types de protéines auto-convertissantes”, a déclaré Kraus. “Nous pouvons maintenant commencer à apprécier comment ces principales similitudes et différences façonnent les résultats de la maladie à prion et comparer les résultats à d’autres maladies du cerveau.”
La maladie à prions survient lorsque les protéines prions sont repliées, provoquant une réaction en chaîne où d’autres protéines prions se replient et s’accumulent dans le cerveau, selon le NIH.
Kraus a déclaré que la nouvelle imagerie des prions pourrait jouer un rôle clé dans la compréhension des résultats des maladies à prions.
“Les maladies cérébrales neurodégénératives sont incroyablement complexes”, a-t-elle déclaré. “Avec des indications que des formes corrompues se produisent effectivement avec différentes maladies à prions, et avec des recherches plus approfondies sur davantage de souches de prions, nous pouvons commencer à comprendre comment des formes de prions spécifiques sont liées aux résultats de la maladie.”
Les auteurs de l’étude incluent : Kraus, Heidi Standke, Kunpeng Li, Matteo Manca et Olivia Thomas de Case Western Reserve ; et Forrest Hoyt, Efrosini Artikis, Cindi Schwartz, Bryan Hansen, Andrew Hughson, Gregory Raymond, Brent Race, Gerald Baron et Caughey du NIH.
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