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Une enzyme végétale moderne s’associe à une protéine étonnamment ancienne

Une enzyme végétale moderne s’associe à une protéine étonnamment ancienne

Des scientifiques du laboratoire national de Brookhaven du ministère américain de l’Énergie (DOE) ont découvert qu’une protéine responsable de la synthèse d’un matériau végétal clé a évolué beaucoup plus tôt que prévu. Cette nouvelle recherche a exploré l’origine et l’évolution de la machinerie biochimique qui produit la lignine, un composant structurel des parois cellulaires végétales ayant des impacts significatifs sur l’industrie de l’énergie propre.

Lorsque les premières plantes terrestres ont émergé des milieux aquatiques, elles ont dû s’adapter pour survivre.

Chang-Jun Liu, chercheur principal à Brookhaven Département de biologiea déclaré : « L’émergence de la lignine, qui fournit un support structurel aux plantes, a été un événement évolutif clé qui a permis la survie des plantes dans le nouvel environnement terrestre. »

Kevin Coughlin/Laboratoire national de Brookhaven

Chang-Jun Liu (à gauche) et Xianhai Zhao (à droite) avec des plantes Arabidopsis comme celles utilisées dans cette recherche.

Il est essentiel de comprendre comment les plantes ont développé des mécanismes de protection qui leur permettent de survivre dans de nouveaux environnements, car elles sont aujourd’hui confrontées aux défis imposés par le changement climatique. Mais la lignine intéresse également les chercheurs en quête d’options énergétiques propres. Cette matière végétale résistante peut être traitée et convertie en bioproduits précieux. Et la lignine est la seule source renouvelable de composés aromatiques, qui sont chimiquement similaires aux molécules présentes dans le kérosène classique et peuvent être utilisés comme carburants pour avions. Carburant « drop-in » par les compagnies aériennes.

« Les plantes modernes contiennent trois types de lignine, mais la plupart des plantes anciennes qui en contenaient n’en avaient que deux. La lignine « plus récente » s’appelle syringyl-lignine, ou S-lignine », explique Liu. La S-lignine a évolué relativement récemment avec les plantes à fleurs et est structurellement moins complexe que les autres composants de la lignine. Ses applications industrielles potentielles, en particulier, ont retenu l’attention des scientifiques car la S-lignine est relativement facile à décomposer en composés aromatiques simples.

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La nouvelle étude, récemment publié dans La cellule végétales’appuie sur des années de recherche axées sur la lignine et les molécules responsables de sa synthèse. En 2019, Liu et ses collègues ont découvert qu’un cytochrome spécifique b5 La protéine CB5D est indispensable à la production de S-lignine mais pas les autres types de lignine, plus anciens.

“Le caractère unique du rôle du CB5D dans la synthèse de la S-lignine nous a intrigués”, a noté Liu. “Nous avons donc été inspirés pour explorer davantage son origine et son évolution.”

Kevin Coughlin/Laboratoire national de Brookhaven

Les biologistes végétaux ont exprimé des gènes de différentes espèces de plantes, allant des plus anciennes aux plus récentes, dans des plantes Arabidopsis modernes. Les chercheurs ont fait pousser les jeunes plants génétiquement modifiés dans des boîtes de Petri (à gauche) avant de les transférer dans le sol (à droite).

Travail d’équipe enzymatique

Dans une étude précédente, l’équipe de Liu a découvert que le CB5D avait un partenariat privilégié avec une enzyme appelée férulate 5-hydroxylase (F5H). Ensemble, ces molécules synthétisent la précieuse S-lignine.

Les scientifiques savaient que l’évolution du F5H dans les plantes à fleurs avait conduit à la production de S-lignine. Ils s’attendaient donc à découvrir que CB5D avait co-évolué avec F5H.

Pour explorer leur hypothèse, les scientifiques ont effectué une analyse génétique pour trouver d’autres espèces de plantes dont l’ADN contenait des gènes similaires à ceux de la plante moderne. CB5D gène, qui sert d’instructions pour l’assemblage de la protéine CB5D. Ils ont identifié 21 espèces, allant de l’évolution ancienne à l’évolution récente. Les scientifiques ont ensuite synthétisé ces gènes et les ont exprimés individuellement dans une espèce végétale moderne qui a été génétiquement modifiée pour ne pas posséder ces gènes. CB5D gène.

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“Sans le CB5D gène, la plante ne synthétise qu’une petite quantité de S-lignine », a déclaré Xianhai Zhao, chercheur postdoctoral à Brookhaven et auteur principal du nouvel article. “Mais si cette fonction était restaurée avec l’expression de l’un des gènes apparentés, alors nous saurions que ce gène fonctionne de manière similaire à celui des gènes modernes. CB5D gène.”

Les scientifiques ont découvert qu’un gène provenant d’une espèce d’algue verte qui a évolué pour devenir une première plante terrestre il y a plus de 500 millions d’années a rétabli la synthèse de la S-lignine dans la plante moderne. Cela indique que le gène présente une fonctionnalité de type CB5D. Les scientifiques ont également découvert que cette fonction était conservée dans plusieurs premières plantes terrestres, comme les hépatiques et les mousses.

« Cela signifie que la protéine CB5D a évolué des millions d’années plus tôt que prévu », a expliqué Liu. « Il a été très surprenant de constater qu’un accepteur d’électrons moderne comme la protéine F5H s’était associé à une protéine ancienne pour développer un nouveau mécanisme biochimique capable de synthétiser la structure avancée de la lignine. »

Laboratoire national de Brookhaven

Les biologistes du laboratoire de Brookhaven ont produit ces images de microscopie confocale au Centre de nanomatériaux fonctionnels. Les chercheurs ont marqué les protéines CB5D et de type CB5D avec une protéine fluorescente jaune pour visualiser leur distribution dans les cellules végétales. Les images ont aidé les chercheurs à confirmer que la protéine de type CB5D d’une ancienne espèce d’hépatique (à droite) était localisée dans les mêmes structures subcellulaires que la protéine CB5D moderne (à gauche).

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Travail d’équipe scientifique et prochaines étapes

Le CB5DLe gène CB5D et son homologue plus ancien contenaient des séquences d’ADN et des fonctions similaires. Mais les scientifiques voulaient s’assurer que la protéine CB5D d’une espèce ancienne, comme l’hépatique, était exprimée dans les mêmes structures subcellulaires que la CB5D moderne.

Alors, ils ont utilisé microscopie confocale au Centre de recherche sur les nanomatériaux fonctionnelsun établissement utilisateur du DOE Office of Science au Brookhaven Lab, pour confirmer que tel était le cas.

Après avoir trouvé d’anciens gènes codant pour des protéines similaires à la protéine CB5D moderne en termes de synthèse de S-lignine dans les plantes modernes et de localisation cellulaire, l’équipe a voulu en savoir plus sur la fonction ancienne de cette protéine et sur la façon dont elle a changé ou s’est développée au fil du temps.

Leur analyse a montré que la protéine de type CB5D est apparue dans les algues aquatiques juste avant leur transition vers un environnement terrestre. Et comme elle a été conservée dans les premières plantes terrestres, cette protéine remplit probablement une ou plusieurs fonctions essentielles.

« Les plantes anciennes comme l’hépatique ne contenaient pas de S-lignine », a déclaré Zhao. « Si la protéine de type CB5D n’était pas responsable de la synthèse de la S-lignine, que faisait-elle ? »

Liu a fait remarquer : « C’est la beauté de la recherche. Répondre à une question vous conduit à des questions encore plus intéressantes qui attendent d’être explorées. »

Cet article est republié à partir du site Web du Brookhaven National Laboratory. Lire l’original ici.

2024-06-29 08:45:18
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